Evnen til det bindende iltmolekyle med heme-proteinerne er det, der gør en forskel i begge molekyler. Hemoglobin kaldes som tetramerisk hæmoprotein, mens myoglobin kaldes monomerprotein. Hemoglobin findes systematisk overalt i kroppen, mens myoglobin kun findes i muskelvæv.
Hemoglobin er lavet af protein og protesegruppe og er velkendt for at bære iltpigment. Det er den mest vitale del for at opretholde liv, da det fungerer ved transport af ilt samt kuldioxid gennem hele kroppen.
Myoglobin fungerer kun for muskelceller ved at modtage ilt fra RBC og føre det videre til en mitokondriell organelle af muskelceller. Efterfølgende bruges dette ilt til cellulær respiration til at skabe energi. I denne artikel vil vi overveje de bemærkelsesværdige punkter, der adskiller hæmoglobin og myoglobin.
Sammenligningstabel
| Grundlag for sammenligning | Hæmoglobin | myoglobin |
|---|---|---|
| Antal kæder | Hemoglobin har 4 kæder af to forskellige typer - alfa og beta, delta, gamma eller epsilon (afhængigt af typen af hæmoglobin). | Det indeholder enkelte polypeptidkæder. |
| Type struktur | En tetramer. | En monomer. |
| binder | Binder CO2, CO, NO, O2 og H +. | Bindes til O2, tæt og fast. |
| Deres tilstedeværelse | Systemisk overalt i kroppen. | I muskelceller. |
| Typer af kurve | Sigmoid bindingskurve. | Hyperbolsk kurve. |
| Også kendt som | Hb. | Mb. |
| rolle | Hæmoglobin transporteres sammen med blod til hele kroppen og transporterer ilt. | Myoglobin leverer kun ilt til musklerne, hvilket er nyttigt på sulten af ilt. |
| Koncentration i blod | Højt i RBC. | Lav. |
Definition af hæmoglobin
Hemoglobin er de heme-proteinmolekyler, der findes i røde blodlegemer, og transporterer ilt fra lungerne til kroppens væv og returnerer kuldioxid fra vævet tilbage til lungerne.
Hemoglobin har mindre affinitet til binding af ilt, og dets koncentration er højere i RBC (røde blodlegemer). Så når ilt binder sig til den første underenhed af hæmoglobin, ændres det til proteinets kvaternære struktur og gør det lettere for andre molekyler at binde.
Der skal være et standardniveau af Hb til stede i ens krop, som kan variere vidt afhængigt af personens alder og køn. Anæmi er den tilstand, hvor niveauet af Hb eller røde blodlegemer, der findes i blodet, falder.
Struktur af hæmoglobin
Hemoglobin indeholder en hemmegruppe, som er et protein og holdes ikke-kovalent . Forskellen ligger i globin-delen, der har forskellige arrangementer af aminosyrer i forskellige dyr.
' Heme ' er det centrale jern, der tilsluttes fire pyrrolringer. Jernet er i form af en ferriion, mens pyrrolringene er fastgjort ved hjælp af methylenbroer.
Globin - proteindelen, er en dimer af heterodimer (alpha-beta), hvilket betyder, at der er sammenkoblet fire proteinmolekyler, i hvilke to alfa-globulin og andre to kan være beta-, delta-, gamma- eller epsilon-globulinkæder, der afhænger af type hæmoglobin. Denne globulinkæde indeholder 'porphyrin' -forbindelse, der indeholder jern.
Hemoglobin (mennesker) består af to alfa- og to beta-underenheder, hvor hver alfa-underenhed har 144 rester og beta-underenheden har 146 rester. Det hjælper med transport af ilt gennem kroppen.
Betydningen af hæmoglobin
- Det giver blodet farve.
- Hemoglobin fungerer som en bærer til transport af ilt såvel som kuldioxid.
- Det spiller en rolle i erytrocytmetabolismen.
- De fungerer som fysiologisk aktive katabolitter.
- Hjælper med at opretholde pH.
Typer af hæmoglobin
- Hemoglobin A1 (Hb-A1).
- Hemoglobin A2 (Hb-A2).
- Hemoglobin A3 (Hb-A3).
- Embryonisk hæmoglobin.
- Glykosyleret hæmoglobin.
- Fosterhemoglobin (Hb-A1).
Definition af Myoglobin
Myoglobin er en slags heme-proteiner, der tjener som et intracellulært lagringssted for ilt. Under fratagelse af ilt frigives det bundne ilt kaldet oxymyoglobin fra dets bundne form og bruges yderligere til andre metabolske formål.
Da myoglobin har en tertiær struktur, der let er opløselig i vand, hvor dens karakterer, der er udsat på overfladen af molekylerne, er hydrofile, mens de molekyler, der pakkes ind i det indre af molekylet, er hydrofobe i naturen. Som allerede diskuteret er det et monomerprotein med en molekylvægt på 16.700, hvilket er en fjerdedel til den for hæmoglobin.
Struktur af myoglobin
Det består af ikke-spiralformede regioner, fra A til H, der er højrehåndede alfa-helikser, og 8 i antal. Skønt strukturen af myoglobin svarer til hæmoglobinstrukturen.
Myoglobin har også proteinet kaldet heme, som indeholder jern og giver proteinerne rød og brun farve. Det findes i den sekundære struktur af protein, der har en lineær kæde af aminosyrer. Det indeholder en underenhed af alfa-helikser, og beta-ark og tilstedeværelsen af brintbinding markerede dens stabilisering.
Myoglobin hjælper med transport og opbevaring af ilt i muskelceller, hvilket hjælper under musklernes arbejde ved at levere energi. Binding af ilt er tættere med myoglobin, fordi venøst blod kombineres mere end hæmoglobin.
Myoglobin findes mest i muskler, hvilket er nyttigt for organismerne under iltmangel. Hvaler og sæler indeholder en stor mængde myoglobin. Effektiviteten af at tilføre ilt er mindre sammenlignet med hæmoglobineffektiviteten.
Betydningen af myoglobin
- Myoglobin har en stærk affinitet for binding til ilt, hvilket gør det i stand til at opbevare det effektivt i muskler.
- Det hjælper kroppen ved sulten af ilt, især i den anaerobe situation.
- Bær ilt til muskelcellerne.
- Hjælp også med at regulere kropstemperaturen.
Vigtigste forskelle mellem hæmoglobin og myoglobin
Begge molekyler har iltbindingsevne, som diskuteret ovenfor, der er nøgleforskelle.
- Hemoglobin har fire kæder af to forskellige typer - alfa og beta, gamma eller epsilon (afhængigt af typen af hæmoglobin) og danner en struktur af tetramer, mens myoglobin indeholder en enkelt polypeptidkæde såkaldt en monomer, skønt begge har den centrale ion som jern og ligand med binding som ilt.
- Hemoglobin binder sig med O2, CO2, CO, NO, BPH og H +, mens myoglobin kun binder med O2.
- Det forsyner hæmoglobin sammen med blod systemisk overalt i kroppen, mens myoglobin kun leverer ilt til muskler .
- Hemoglobin, der også kaldes Hb, er til stede i en højere mængde i RBC end myoglobin også kendt som Mb .
- Hemoglobin transporteres sammen med blod til alle dele af kroppen, hjælper også med at transportere ilt; Myoglobin leverer kun ilt til muskler, hvilket er nyttigt, når der er meget krav om ilt ved hjælp af blod.
ligheder
Begge indeholder jernholdigt protein som deres centrale metal.
Begge er kugleprotein.
Begge har liganden som ilt (O2).
Konklusion
Således kan vi sige, at hæmoglobin og myoglobin er lige så fysiologisk vigtige på grund af deres evne til at binde ilt. Dette var de første molekyler, hvis tredimensionelle struktur blev opdaget gennem røntgenkrystallografi. Unormaliteter i bestanddelene kan føre til alvorlig sygdom og lidelser.
Hemoglobin og myoglobin adskiller sig i den bindende affinitet med ilt. Men deres centrale metalion er den samme sammen med de samme ligandbindende molekyler. De er begge vigtige for kroppen, da man uden dem ikke kan forestille sig livet
Ingen relaterede indlæg.
